Nghiên cứu của chúng tôi nhằm đánh giá khả năng ức chế sự phát triển tế bào ung thư của cây Goniothalamus elegans Ast và dự đoán cơ chế tác dụng của các hợp chất phân lập thông qua việc ức chế protein điều hòa quá trình đường phân và apoptosis của TP53 (TIGAR). Cao toàn phần, cao phân đoạn và hợp chất phân lập được thử nghiệm khả năng gây độc tế bào ung thư gan HepG2. Cao toàn phần thể hiện khả năng ức chế tốt với giá trị IC50 là 19,74 µg/mL. Đáng chú ý, giá trị IC50 của hai alkaloid là liriodenine và lysicamine được phân lập từ G. elegans lần lượt là 18,12 ± 0,21 và 34,48 ± 1,21 µg/mL. Phương pháp mô phỏng tương tác phân tử được sử dụng để dự đoán cơ chế tương tác các hợp chất với protein TIGAR. Kết quả cho thấy, liriodenine và lysicamine có ái lực liên kết mạnh với protein TIGAR với giá trị lần lượt là -8,2 và -7,8 Kcal/mol. Nghiên cứu cho thấy, cao chiết từ cây G. elegans và hai hợp chất liriodenine và lysicamine có khả năng ức chế sự phát triển tế bào ung thư biểu mô gan người HepG2 qua cơ chế gắn kết vào protein TIGAR. Tuy nhiên, cần các nghiên cứu thực nghiệm kiểm chứng kết quả tương tác với protein TIGAR.Our study investigated the ability of Goniothalamus elegans Ast to inhibit growth of cancer cell, and evaluated the biological mechanism through inhibition of TIGAR protein activity. Extracts, fractions and isolated compounds were tested for the cytotoxicity of the HepG2 cancer cell line. The extract showed strong mode with IC50 value of 19.74 µg/mL. Notably, the IC50 values of two alkaloids, liriodenine and lysicamine were 18.12 ± 0.21 and 34.48 ± 1.21 µg/mL, respectively. The molecular docking method was used to validate the interaction between compounds and TIGAR proteins. The results indicate that liriodenine and lysicamine have strong binding affinity with TIGAR protein with values of -8.2 and -7.8 Kcal/mol, respectively. Our study shows that G. elegans extract and two compounds including liriodenine and lysicamine have the ability to inhibit the growth of HepG2 cancer cell line through the mechanism of binding to TIGAR protein. However, further experiments are required for confirming the molecular mechanisms through the TIGAR protein.