Enterokinase là một serine protease thường được ứng dụng ở một số lĩnh vực nghiên cứu công nghệ sinh học. Để sử dụng cho các mục đích đó, chuỗi nhẹ của enterokinase mang hoạt tính xúc tác của enzyme được nghiên cứu để biểu hiện tái tổ hợp vì việc tách chiết enterokinase tự nhiên thường không hiệu quả. Trong nghiên cứu này, chúng tôi trình bày các kết quả nghiên cứu tạo enterokinase chuỗi nhẹ tái tổ hợp có hoạt tính trong Escherichia coli. Protein dung hợp thioredoxin-enterokinase (trx-ent) được biểu hiện trong E. coli chỉ thể hiện hoạt tính bằng khả năng tự phân cắt khi được biểu hiện ở dạng không tan với điều kiện biến tính bằng guanidine và tái gấp cuộn phù hợp. Trong khi đó, enzyme biểu hiện ở dạng tan cũng như là dạng không tan được biến tính bằng urea thì không có hoạt tính. Nồng độ guanidine được sử dụng là 6M cùng với các điều kiện tái gấp cuộn tuần tự là các đệmoxi hóa chứa glutathione oxi hóa, tiếp theo là điều kiện khử sử dụng glutathione khử cùng với chất làm tăng khả năng tan arginine, protein dung hợp Trx-ent sau đó đã có khả năng tự phân cắt. Protein enterokinase chuỗi nhẹ tái tổ hợp có hoạt tính với kích thước khoảng 35 kDa trên điện di biến tính Tris-glycine. Những thử nghiệm ban đầu cho thấy enterokinase có khả năng phân cắt cơ chất trx- sumoprotease thành thioredoxin và sumoprotease. Kết quả này là cơ sở cho nghiên cứu tinh chế enterokinase có hoạt tính để ứng dụng trong công nghệ biểu hiện protein tái tổ hợp.